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組蛋白的分類及功能

組蛋白是構(gòu)成真核生物染色體的基本結(jié)構(gòu)蛋白，富含帶正電荷的Arg和Lys等堿性氨基酸，等電點(diǎn)一般在pH IO以上，屬堿性蛋白質(zhì)，可以和酸性的DNA緊密結(jié)合，而且一般不要求特殊的核苷酸序列。用聚丙烯酰胺凝膠電泳可以區(qū)分5種不同的組蛋白：H1,H2A,H2B,H3和 H4。

種組蛋白在功能上分為兩組

(1)核小體組蛋白，包括H2A，H2B，H3和H4。這4種組蛋白有相互作用形成復(fù)合體的趨勢(shì)，它們通過(guò)c端的疏水氨基酸互相結(jié)合，而N端帶正電荷的氨基酸則向四面伸出以便與DNA分子結(jié)厶 從而幫助DNA卷曲形成核小體的穩(wěn)定結(jié)構(gòu)。這4種組蛋白沒(méi)有種屬及組織特異性，在進(jìn)化上十分保守，特別是H3和H4是所有已知蛋白質(zhì)中最為保守的。

(2)P組蛋白。其分子較大。球形中心在進(jìn)化上保守，而N端和c端兩個(gè)“臂”的氨基酸變異較大，所以Hl在進(jìn)化上不如核小體組蛋白那么保守。在構(gòu)成核小體時(shí)Hl起連接作用，它賦予染色質(zhì)以極性。Hl有一定的種屬和組織特異性。

非組蛋白的特性

(1)非組蛋白具有多樣性：

非組蛋白占染色質(zhì)蛋白的60%～70%，不同組織細(xì)胞中其種類和數(shù)量都不相同，代謝周轉(zhuǎn)快。

(2)識(shí)別DNA具有特異性：

能識(shí)別特異的DNA序列，識(shí)別信息來(lái)源于DNA核苷酸序列本身，識(shí)別位點(diǎn)存在于DNA雙螺旋的大溝部分，識(shí)別與結(jié)合靠氫鍵和離子鍵。在不同的基因組之間，這些非組蛋白所識(shí)別的DNA序列在進(jìn)化上是保守的。

(3)具有功能多樣性：

包括基因表達(dá)的調(diào)控和染色質(zhì)高級(jí)結(jié)構(gòu)的形成。如幫助DNA分子折疊，以形成不同的結(jié)構(gòu)域;協(xié)助啟動(dòng)DNA復(fù)制，控制基因轉(zhuǎn)錄，調(diào)節(jié)基因表達(dá)。